Le proteine inattivanti i ribosomi (RIP) sono rRNA N-glicosilasi isolate principalmente da piante che catalizzano l'idrolisi del legame N-glicosidico di una specifica adenosina nell'ansa sarcin-ricina (SRL) del principale RNA ribosomiale. Poiché l'SRL è cruciale per ancorare i fattori di allungamento della traduzione, i RIP causano l'inattivazione dei ribosomi. Sono stati classificati in due tipi in base alla presenza (RIP di tipo 2) o all'assenza (RIP di tipo 1) di una catena di lectine che può trasformare gli RIP di tipo 2 in potenti tossine, come la ricina o l'abrin. Il ruolo biologico di queste proteine è sconosciuto, ma si ritiene che siano un meccanismo di difesa di alcune piante contro agenti patogeni e predatori. A causa della loro azione enzimatica, i RIP mostrano diverse attività biologiche, tra le quali spiccano attività antivirali, antimicotiche e antiproliferative. L'applicazione più promettente dei RIP è il loro uso come componente delle immunotossine, in cui i RIP sono collegati agli anticorpi che mediano il loro legame e interiorizzazione da parte delle cellule maligne. In agricoltura, è stato dimostrato che gli RIP aumentano la resistenza contro virus, funghi e insetti nelle piante transgeniche. Gli studi raccolti in questo libro forniscono al lettore una panoramica delle linee di ricerca più attuali e interessanti nel campo dei PIR e delle loro applicazioni in medicina e agricoltura. Pertanto, la ristampa include l'isolamento e le proprietà biologiche di alcuni nuovi RIP, sia di tipo 1 che di tipo 2, i meccanismi di tossicità dei RIP precedentemente descritti e due ampie revisioni, una sull'attività antivirale dei RIP e l'altra sulle strategie utilizzate per migliorarne le proprietà farmacologiche.
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