Arrangement structurel de la myosine: Preuve de la disposition des ponts transversaux dans les muscles striés des vertébrés - Brossura
Sinossi
La structure générale du filament de myosine est connue depuis les études classiques par diffraction des rayons X de Huxley et Brown (1963). Cependant, l'une des caractéristiques cruciales, à savoir l'ordre du filament ou le nombre de ponts croisés de myosine par répétition de 143 Å, a toujours fait l'objet de controverses (Squire, 1981). L'analyse des protéines myofibrillaires au moyen de gels unidimensionnels de polyacrylamide au dodécyl sulfate de sodium a donné des résultats contradictoires. Cet auteur a réexaminé la stœchiométrie myosine/actine à partir de gels unidimensionnels de myofibrilles préparés selon différentes procédures. Ensuite, l'auteur s'est penché sur la question cruciale de savoir si les différences de concentration d'actine au cours des différentes méthodes de préparation des muscles résultaient d'une perte d'actine ou de l'élimination de contaminants qui comigrent avec l'actine. Pour répondre à cette question, des préparations myofibrillaires de muscle de lapin ont fait l'objet d'une électrophorèse bidimensionnelle, avec du dodécylsulfate de sodium dans la première dimension et une focalisation isoélectrique dans la deuxième dimension. Les résultats ont révélé un arrangement structurel des ponts croisés de myosine dans le muscle strié des vertébrés.
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Arrangement structurel de la myosine (Paperback)
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Paperback. Condizione: new. Paperback. La structure generale du filament de myosine est connue depuis les etudes classiques par diffraction des rayons X de Huxley et Brown (1963). Cependant, l'une des caracteristiques cruciales, a savoir l'ordre du filament ou le nombre de ponts croises de myosine par repetition de 143 A, a toujours fait l'objet de controverses (Squire, 1981). L'analyse des proteines myofibrillaires au moyen de gels unidimensionnels de polyacrylamide au dodecyl sulfate de sodium a donne des resultats contradictoires. Cet auteur a reexamine la stoechiometrie myosine/actine a partir de gels unidimensionnels de myofibrilles prepares selon differentes procedures. Ensuite, l'auteur s'est penche sur la question cruciale de savoir si les differences de concentration d'actine au cours des differentes methodes de preparation des muscles resultaient d'une perte d'actine ou de l'elimination de contaminants qui comigrent avec l'actine. Pour repondre a cette question, des preparations myofibrillaires de muscle de lapin ont fait l'objet d'une electrophorese bidimensionnelle, avec du dodecylsulfate de sodium dans la premiere dimension et une focalisation isoelectrique dans la deuxieme dimension. Les resultats ont revele un arrangement structurel des ponts croises de myosine dans le muscle strie des vertebres. Shipping may be from multiple locations in the US or from the UK, depending on stock availability. Codice articolo 9786208589066
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Arrangement structurel de la myosine: Preuve de la disposition des ponts transversaux dans les muscles striés des vertébrés (French Edition)
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Arrangement structurel de la myosine
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Arrangement structurel de la myosine: Preuve de la disposition des ponts transversaux dans les muscles striés des vertébrés (French Edition)
Da: Ria Christie Collections, Uxbridge, Regno Unito
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Arrangement structurel de la myosine
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Arrangement structurel de la myosine (Paperback)
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Arrangement structurel de la myosine (Paperback)
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Arrangement structurel de la myosine
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ISBN 10: 6208589061
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Taschenbuch. Condizione: Neu. This item is printed on demand - Print on Demand Titel. Neuware -La structure générale du filament de myosine est connue depuis les études classiques par diffraction des rayons X de Huxley et Brown (1963). Cependant, l'une des caractéristiques cruciales, à savoir l'ordre du filament ou le nombre de ponts croisés de myosine par répétition de 143 Å, a toujours fait l'objet de controverses (Squire, 1981). L'analyse des protéines myofibrillaires au moyen de gels unidimensionnels de polyacrylamide au dodécyl sulfate de sodium a donné des résultats contradictoires. Cet auteur a réexaminé la stchiométrie myosine/actine à partir de gels unidimensionnels de myofibrilles préparés selon différentes procédures. Ensuite, l'auteur s'est penché sur la question cruciale de savoir si les différences de concentration d'actine au cours des différentes méthodes de préparation des muscles résultaient d'une perte d'actine ou de l'élimination de contaminants qui comigrent avec l'actine. Pour répondre à cette question, des préparations myofibrillaires de muscle de lapin ont fait l'objet d'une électrophorèse bidimensionnelle, avec du dodécylsulfate de sodium dans la première dimension et une focalisation isoélectrique dans la deuxième dimension. Les résultats ont révélé un arrangement structurel des ponts croisés de myosine dans le muscle strié des vertébrés.VDM Verlag, Dudweiler Landstraße 99, 66123 Saarbrücken 60 pp. Französisch. Codice articolo 9786208589066
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Arrangement structurel de la myosine : Preuve de la disposition des ponts transversaux dans les muscles striés des vertébrés
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