Protein Modules in Signal Transduction

Lingua: inglese

Editore: Springer Berlin Heidelberg, 2011

3642804837 / 9783642804830

Da: AHA-BUCH GmbH, Einbeck, GermaniaAHA-BUCH GmbH

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Druck auf Anfrage Neuware - Printed after ordering - The behavior of eukaryotic cells, particularly those of multicel lular organisms, depends on the transmission of signals from one cell to another. Such extracellular signals can take the form of hormones, antigens, cells surface molecules, or components of the extracellular matrix and exert their effects by binding to specific receptors, usually exposed on the surface of the target cell. These transmembrane receptors possess a cytoplasmic domain that al lows communication with intracellular signaling pathways, pro viding access to the regulation of gene expression, cytoskeletal architecture, cell metabolism, survival, and the cell cycle. Defining the process through which a signal emanating from an individual receptor can influence so many aspects of cellular function is of central importance for our understanding of signal transduction. Many polypeptide factors that regulate cellular growth and differentiation bind to receptors with cytoplasmic tyrosine kinase domains. Recent evidence has indicated that intracellular sig naling from receptor tyrosine kinases proceeds through a series of modular protein-protein interactions, typified by the interaction of autophosphorylated growth factor receptors with the Src ho mology 2 (SH2) domains of cytoplasmic target proteins. Thus, a crucial role of tyrosine phosphorylation is to promote the for mation of protein complexes through the creation of specific SH2 domain-binding sites, thereby regulating the activation of bio chemical pathways within the cell.…

Codice articolo 9783642804830

Titolo
Protein Modules in Signal Transduction
Autore
Anthony J. Pawson
Editore
Springer Berlin Heidelberg
Anno di pubblicazione
2011
Condizione
Neu
Rilegatura
Taschenbuch
Lingua
inglese
ISBN 10
3642804837
ISBN 13
9783642804830
Peso dell'articolo
581 grammi
Dimensioni
235x155x21 mm

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