9783319015552 - structural and functional characterization of the immunoproteasome di huber, eva maria (12 risultati)
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Hardcover. Condizione: Neu. Neu Neuware, auf Lager - In this acclaimed thesis, Eva Maria Huber reveals ground-breaking results by elucidating the crystal structure of the murine immunoproteasome in complex with a selective inhibitor. Huber does this by performing multidisciplinary methodologies including X-ray crystallography, f…luorescence spectroscopy and mutagenesis experiments. Her exceptional results explore the immunoproteasome complex structures and are of outstanding importance for future scientific research especially in the pharmaceutical industry. These results will enable the functional analysis of individual proteasome subunits and support the development of novel drugs for autoimmune diseases such as multiple sclerosis or rheumatoid arthritis.
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Condizione: Sehr gut. Zustand: Sehr gut | Sprache: Englisch | Produktart: Bücher | In this acclaimed thesis, Eva Maria Huber reveals ground-breaking results by elucidating the crystal structure of the murine immunoproteasome in complex with a selective inhibitor. Huber does this by performing multidisciplinary methodologies incl…uding X-ray crystallography, fluorescence spectroscopy and mutagenesis experiments. Her exceptional results explore the immunoproteasome complex structures and are of outstanding importance for future scientific research especially in the pharmaceutical industry. These results will enable the functional analysis of individual proteasome subunits and support the development of novel drugs for autoimmune diseases such as multiple sclerosis or rheumatoid arthritis.
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Buch. Condizione: Neu. This item is printed on demand - it takes 3-4 days longer - Neuware -In this acclaimed thesis, Eva Maria Huber reveals ground-breaking results by elucidating the crystal structure of the murine immunoproteasome in complex with a selective inhibitor. Huber does this by performing multidisciplinary methodolo…gies including X-ray crystallography, fluorescence spectroscopy and mutagenesis experiments. Her exceptional results explore the immunoproteasome complex structures and are of outstanding importance for future scientific research especially in the pharmaceutical industry. These results will enable the functional analysis of individual proteasome subunits and support the development of novel drugs for autoimmune diseases such as multiple sclerosis or rheumatoid arthritis. 104 pp. Englisch.
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Gebunden. Condizione: New. Dieser Artikel ist ein Print on Demand Artikel und wird nach Ihrer Bestellung fuer Sie gedruckt. Nominated as an outstanding Ph.D. thesis by the Technische Universitaet Muenchen, GermanyDetailed analysis of the X-ray structures of the murine immune- and constitutive proteasomeYeast mutagenesis study to… explore the differences between .
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Buch. Condizione: Neu. This item is printed on demand - Print on Demand Titel. Neuware -In this acclaimed thesis, Eva Maria Huber reveals ground-breaking results by elucidating the crystal structure of the murine immunoproteasome in complex with a selective inhibitor. Huber does this by performing multidisciplinary methodologies… including X-ray crystallography, fluorescence spectroscopy and mutagenesis experiments. Her exceptional results explore the immunoproteasome complex structures and are of outstanding importance for future scientific research especially in the pharmaceutical industry. These results will enable the functional analysis of individual proteasome subunits and support the development of novel drugs for autoimmune diseases such as multiple sclerosis or rheumatoid arthritis.Springer-Verlag KG, Sachsenplatz 4-6, 1201 Wien 104 pp. Englisch.
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Buch. Condizione: Neu. Structural and Functional Characterization of the Immunoproteasome | Eva Maria Huber | Buch | Springer Theses | xix | Englisch | 2013 | Springer | EAN 9783319015552 | Verantwortliche Person für die EU: Springer Verlag GmbH, Tiergartenstr. 17, 69121 Heidelberg, juergen[dot]hartmann[at]springer[dot]com | Anb…ieter: preigu Print on Demand.
