Fatma elgharbi (16 risultati)

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Paperback or Softback. Condizione: New. Purification, Characterization, Expression and Application of Microbial Glucanases and Xylanases. Book.

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Paperback. Condizione: Brand New. 204 pages. French language. 8.66x5.91x0.46 inches. In Stock.

Taschenbuch. Condizione: Neu. Criblage, étude, expression et application de ¿-glucanases et xylanase | Fatma Elgharbi | Taschenbuch | 204 S. | Französisch | 2017 | Éditions universitaires européennes | EAN 9783330875036 | Verantwortliche Person für die EU: preigu GmbH & Co. KG, Lengericher Landstr. 19, 49078 Osnabrück, mail[at]preigu[dot]de | Anbieter: preigu. …

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Taschenbuch. Condizione: Neu. This item is printed on demand - it takes 3-4 days longer - Neuware -Ce travail s'inscrit dans le cadre de la mise en évidence et de la purification de quelques enzymes dégradant la paroi cellulaire des végétaux. Dans un premier volet, les conditions de production de la lichenase d'A. niger US368 ont été optimisés par la méthode des plans d'expériences. La lichenase purifiée (32 kDa) a révélé des optima de température et de pH respectivement de 60 °C et 5. L'enzyme possède une bonne stabilité thermique. Dans un deuxième volet, une nouvelle souche nommée Bacillus pumillus US570 productrice d'activité lichenase extracellulaire a été isolée et identifiée. La lichenase purifiée a révélé des optima de température et de PH respectivement de 55 °C et 6. L'enzyme possède une très bonne stabilité thermique. L'analyse de l'enzyme dans des conditions natives et dénaturante suggère que 'elle est sous forme trimèrique de 75 KDa. Le modèle 3D de la lichenase sous forme trimérique a été généré. Dans un troisième volet, l'ADNc de la xylanase produite A. niger US368 a été amplifié et exprimé dans E. coli BL21 moyennant le vecteur PET 28a qui permet d'ajouter l'Histidine tag du coté NH2. 204 pp. Französisch.…

Taschenbuch. Condizione: Neu. nach der Bestellung gedruckt Neuware - Printed after ordering - Ce travail s'inscrit dans le cadre de la mise en évidence et de la purification de quelques enzymes dégradant la paroi cellulaire des végétaux. Dans un premier volet, les conditions de production de la lichenase d'A. niger US368 ont été optimisés par la méthode des plans d'expériences. La lichenase purifiée (32 kDa) a révélé des optima de température et de pH respectivement de 60 °C et 5. L'enzyme possède une bonne stabilité thermique. Dans un deuxième volet, une nouvelle souche nommée Bacillus pumillus US570 productrice d'activité lichenase extracellulaire a été isolée et identifiée. La lichenase purifiée a révélé des optima de température et de PH respectivement de 55 °C et 6. L'enzyme possède une très bonne stabilité thermique. L'analyse de l'enzyme dans des conditions natives et dénaturante suggère que 'elle est sous forme trimèrique de 75 KDa. Le modèle 3D de la lichenase sous forme trimérique a été généré. Dans un troisième volet, l'ADNc de la xylanase produite A. niger US368 a été amplifié et exprimé dans E. coli BL21 moyennant le vecteur PET 28a qui permet d'ajouter l'Histidine tag du coté NH2.…

Taschenbuch. Condizione: Neu. This item is printed on demand - Print on Demand Titel. Neuware -Ce travail s'inscrit dans le cadre de la mise en évidence et de la purification de quelques enzymes dégradant la paroi cellulaire des végétaux. Dans un premier volet, les conditions de production de la lichenase d'A. niger US368 ont été optimisés par la méthode des plans d'expériences. La lichenase purifiée (32 kDa) a révélé des optima de température et de pH respectivement de 60 °C et 5. L'enzyme possède une bonne stabilité thermique. Dans un deuxième volet, une nouvelle souche nommée Bacillus pumillus US570 productrice d'activité lichenase extracellulaire a été isolée et identifiée. La lichenase purifiée a révélé des optima de température et de PH respectivement de 55 °C et 6. L'enzyme possède une très bonne stabilité thermique. L'analyse de l'enzyme dans des conditions natives et dénaturante suggère que 'elle est sous forme trimèrique de 75 KDa. Le modèle 3D de la lichenase sous forme trimérique a été généré. Dans un troisième volet, l'ADNc de la xylanase produite A. niger US368 a été amplifié et exprimé dans E. coli BL21 moyennant le vecteur PET 28a qui permet d'ajouter l'Histidine tag du coté NH2.VDM Verlag, Dudweiler Landstraße 99, 66123 Saarbrücken 204 pp. Französisch.…