Lingua: Francese
Editore: Presses Académiques Francophones, 2012
ISBN 10: 3838170431 ISBN 13: 9783838170435
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ISBN 10: 3838170431 ISBN 13: 9783838170435
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Editore: Presses Acad�miques Francophones 2012-07-16, 2012
ISBN 10: 3838170431 ISBN 13: 9783838170435
Da: Chiron Media, Wallingford, Regno Unito
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Editore: Presses Académiques Francophones, 2012
ISBN 10: 3838170431 ISBN 13: 9783838170435
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Editore: Presses Académiques Francophones, 2012
ISBN 10: 3838170431 ISBN 13: 9783838170435
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Aggiungi al carrelloTaschenbuch. Condizione: Neu. Relation Structure-Fonction de la protéine chaperon DnaK | Complémentations fonctionnelles, mutants et protéines chimères | Jean-Philippe Suppini | Taschenbuch | 188 S. | Französisch | 2012 | Presses Académiques Francophones | EAN 9783838170435 | Verantwortliche Person für die EU: OmniScriptum GmbH & Co. KG, Bahnhofstr. 28, 66111 Saarbrücken, info[at]akademikerverlag[dot]de | Anbieter: preigu.
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Editore: Presses Académiques Francophones, 2012
ISBN 10: 3838170431 ISBN 13: 9783838170435
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ISBN 10: 3838170431 ISBN 13: 9783838170435
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ISBN 10: 3838170431 ISBN 13: 9783838170435
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Editore: Presses Académiques Francophones Jul 2012, 2012
ISBN 10: 3838170431 ISBN 13: 9783838170435
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Aggiungi al carrelloTaschenbuch. Condizione: Neu. This item is printed on demand - it takes 3-4 days longer - Neuware -La protéine chaperon d Escherichia coli DnaK est la protéine de choc thermique de 70 kDa (HSP70) la mieux caractérisée. Ces chaperons moléculaires exercent leur fonction principale grâce à des cycles successifs de fixation et de libération des polypeptides, couplés à des cycles d hydrolyse de l'ATP sous le contrôle de co-facteurs protéiques. Très similaires au niveau de leur structure, les nombreuses HSP70s diffèrent pourtant en termes de spécificité de substrat et d interaction. Afin de déterminer les bases structurales de cette spécificité, des études de complémentation ont été réalisées en utilisant des protéines chimères composées de différentes combinaisons entre les domaines respectifs de DnaK et ceux de son homologue Hsc70 de rat. Les résultats obtenus montrent que seules les chimères possédant le domaine de fixation des peptides de DnaK sont capables de restaurer les phénotypes sauvages et que le sous-domaine B, portant le site de fixation des peptides substrats, est le responsable de la spécificité de fonction de DnaK chez E.coli. Ces résultats bousculent certaines idées reçues sur le mode de fonctionnement des HPS70s et offrent de nombreuses perspectives de recherche. 188 pp. Französisch.
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Editore: Presses Académiques Francophones Jul 2012, 2012
ISBN 10: 3838170431 ISBN 13: 9783838170435
Da: buchversandmimpf2000, Emtmannsberg, BAYE, Germania
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Aggiungi al carrelloTaschenbuch. Condizione: Neu. This item is printed on demand - Print on Demand Titel. Neuware -La protéine chaperon d'Escherichia coli DnaK est la protéine de choc thermique de 70 kDa (HSP70) la mieux caractérisée. Ces chaperons moléculaires exercent leur fonction principale grâce à des cycles successifs de fixation et de libération des polypeptides, couplés à des cycles d'hydrolyse de l'ATP sous le contrôle de co-facteurs protéiques. Très similaires au niveau de leur structure, les nombreuses HSP70s diffèrent pourtant en termes de spécificité de substrat et d'interaction. Afin de déterminer les bases structurales de cette spécificité, des études de complémentation ont été réalisées en utilisant des protéines chimères composées de différentes combinaisons entre les domaines respectifs de DnaK et ceux de son homologue Hsc70 de rat. Les résultats obtenus montrent que seules les chimères possédant le domaine de fixation des peptides de DnaK sont capables de restaurer les phénotypes sauvages et que le sous-domaine B, portant le site de fixation des peptides substrats, est le responsable de la spécificité de fonction de DnaK chez E.coli. Ces résultats bousculent certaines idées reçues sur le mode de fonctionnement des HPS70s et offrent de nombreuses perspectives de recherche.Books on Demand GmbH, Überseering 33, 22297 Hamburg 188 pp. Französisch.
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Editore: VDM Verlag Dr. Mueller Aktiengesellschaft & Co. KG, 2012
ISBN 10: 3838170431 ISBN 13: 9783838170435
Da: Books Puddle, New York, NY, U.S.A.
Condizione: New. Print on Demand pp. 188.
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ISBN 10: 3838170431 ISBN 13: 9783838170435
Da: AHA-BUCH GmbH, Einbeck, Germania
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Aggiungi al carrelloTaschenbuch. Condizione: Neu. nach der Bestellung gedruckt Neuware - Printed after ordering - La protéine chaperon d Escherichia coli DnaK est la protéine de choc thermique de 70 kDa (HSP70) la mieux caractérisée. Ces chaperons moléculaires exercent leur fonction principale grâce à des cycles successifs de fixation et de libération des polypeptides, couplés à des cycles d hydrolyse de l'ATP sous le contrôle de co-facteurs protéiques. Très similaires au niveau de leur structure, les nombreuses HSP70s diffèrent pourtant en termes de spécificité de substrat et d interaction. Afin de déterminer les bases structurales de cette spécificité, des études de complémentation ont été réalisées en utilisant des protéines chimères composées de différentes combinaisons entre les domaines respectifs de DnaK et ceux de son homologue Hsc70 de rat. Les résultats obtenus montrent que seules les chimères possédant le domaine de fixation des peptides de DnaK sont capables de restaurer les phénotypes sauvages et que le sous-domaine B, portant le site de fixation des peptides substrats, est le responsable de la spécificité de fonction de DnaK chez E.coli. Ces résultats bousculent certaines idées reçues sur le mode de fonctionnement des HPS70s et offrent de nombreuses perspectives de recherche.
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Editore: VDM Verlag Dr. Mueller Aktiengesellschaft & Co. KG, 2012
ISBN 10: 3838170431 ISBN 13: 9783838170435
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Editore: VDM Verlag Dr. Mueller Aktiengesellschaft & Co. KG, 2012
ISBN 10: 3838170431 ISBN 13: 9783838170435
Da: Biblios, Frankfurt am main, HESSE, Germania
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