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Paperback. Condizione: Brand New. 144 pages. German language. 8.66x5.91x0.33 inches. In Stock.

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Taschenbuch. Condizione: Neu. This item is printed on demand - it takes 3-4 days longer - Neuware -Polyprolinbindende EVH1-Domänen kommen u. A. in Ena/VASP-Proteinen vor. Die Interaktion des ActA-Proteins aus Listeria monocytogenes mit den konservierten EVH1-Domänen ist essentiell für die Rekrutierung des Wirts-Aktinskeletts. Diese Wechselwirkung stellt eine Grundlage für die Infektivität des Pathogens dar. In dieser Arbeit wurde die Struktur eines synthetischen, hochaffinen Liganden für das Ena/VASP-EVH1-Paralog Mena über NMR-Spektroskopie gelöst. Zudem wurden Strukturmodelle des Liganden, pGolemi, sowie eines natürlichen Liganden mit der Mena EVH1-Domäne erstellt. Die erhaltenen Daten deuten darauf hin, dass sowohl Fixierung der Reste als auch Flexibilität für die hohe Affinität an die Mena EVH1-Domäne verantwortlich sind. Durch Vergleich zu früheren Arbeiten konnten zusätzliche Bindungsdeterminanten der EVH1-Domänen aufgedeckt werden und Hinweise für eine nicht-klassische Bindung von pGolemi gewonnen werden. Auf dieser Basis wird die Erstellung von weiteren spezifischen EVH1-Liganden erheblich vereinfacht werden. Sie können als Grundlage für die molekulare Untersuchung dieser Domänen in der Zelle dienen und so zu einem besseren Verständnis der Aktinpolymerisierung beitragen. 144 pp. Deutsch.

Condizione: New. Dieser Artikel ist ein Print on Demand Artikel und wird nach Ihrer Bestellung fuer Sie gedruckt. Autor/Autorin: Link Nina M.Geboren in Buchen (Odenwald). Studium der Biochemie an derUniversitaet Bayreuth. Promotion am Lehrstuhl fuer Strukturelle undMedizinische Biochemie, Zentrum fuer Medizinische Biotechnologie derUniversitaet Duisburg-Essen. Mom.

Taschenbuch. Condizione: Neu. This item is printed on demand - Print on Demand Titel. Neuware -Polyprolinbindende EVH1-Domänen kommen u. A. in Ena/VASP-Proteinen vor. Die Interaktion des ActA-Proteins aus Listeria monocytogenes mit den konservierten EVH1-Domänen ist essentiell für die Rekrutierung des Wirts-Aktinskeletts. Diese Wechselwirkung stellt eine Grundlage für die Infektivität des Pathogens dar. In dieser Arbeit wurde die Struktur eines synthetischen, hochaffinen Liganden für das Ena/VASP-EVH1-Paralog Mena über NMR-Spektroskopie gelöst. Zudem wurden Strukturmodelle des Liganden, pGolemi, sowie eines natürlichen Liganden mit der Mena EVH1-Domäne erstellt. Die erhaltenen Daten deuten darauf hin, dass sowohl Fixierung der Reste als auch Flexibilität für die hohe Affinität an die Mena EVH1-Domäne verantwortlich sind. Durch Vergleich zu früheren Arbeiten konnten zusätzliche Bindungsdeterminanten der EVH1-Domänen aufgedeckt werden und Hinweise für eine nicht-klassische Bindung von pGolemi gewonnen werden. Auf dieser Basis wird die Erstellung von weiteren spezifischen EVH1-Liganden erheblich vereinfacht werden. Sie können als Grundlage für die molekulare Untersuchung dieser Domänen in der Zelle dienen und so zu einem besseren Verständnis der Aktinpolymerisierung beitragen.VDM Verlag, Dudweiler Landstraße 99, 66123 Saarbrücken 144 pp. Deutsch.

Taschenbuch. Condizione: Neu. nach der Bestellung gedruckt Neuware - Printed after ordering - Polyprolinbindende EVH1-Domänen kommen u. A. in Ena/VASP-Proteinen vor. Die Interaktion des ActA-Proteins aus Listeria monocytogenes mit den konservierten EVH1-Domänen ist essentiell für die Rekrutierung des Wirts-Aktinskeletts. Diese Wechselwirkung stellt eine Grundlage für die Infektivität des Pathogens dar. In dieser Arbeit wurde die Struktur eines synthetischen, hochaffinen Liganden für das Ena/VASP-EVH1-Paralog Mena über NMR-Spektroskopie gelöst. Zudem wurden Strukturmodelle des Liganden, pGolemi, sowie eines natürlichen Liganden mit der Mena EVH1-Domäne erstellt. Die erhaltenen Daten deuten darauf hin, dass sowohl Fixierung der Reste als auch Flexibilität für die hohe Affinität an die Mena EVH1-Domäne verantwortlich sind. Durch Vergleich zu früheren Arbeiten konnten zusätzliche Bindungsdeterminanten der EVH1-Domänen aufgedeckt werden und Hinweise für eine nicht-klassische Bindung von pGolemi gewonnen werden. Auf dieser Basis wird die Erstellung von weiteren spezifischen EVH1-Liganden erheblich vereinfacht werden. Sie können als Grundlage für die molekulare Untersuchung dieser Domänen in der Zelle dienen und so zu einem besseren Verständnis der Aktinpolymerisierung beitragen.

Taschenbuch. Condizione: Neu. Strukturelle Charakterisierung von pGolemi | Analyse eines hochaffinen, synthetischen Mena EVH1-Liganden | Nina M. Link | Taschenbuch | 144 S. | Deutsch | 2015 | Südwestdeutscher Verlag für Hochschulschriften | EAN 9783838113951 | Verantwortliche Person für die EU: preigu GmbH & Co. KG, Lengericher Landstr. 19, 49078 Osnabrück, mail[at]preigu[dot]de | Anbieter: preigu Print on Demand.