Sudandiradoss c (7 risultati)

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    Editore: LAP LAMBERT Academic Publishing, 2021

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    Condizione: New. Dieser Artikel ist ein Print on Demand Artikel und wird nach Ihrer Bestellung fuer Sie gedruckt. Autor/Autorin: Jesu Jaya Sudan RDr. R. Jesu Jaya Sudan is currently holding the position of Research Coordinator at Marudhar Kesari Jain College for Women, affiliated to Thiruvalluvar University, Tamilnadu, India. He has long standing interest in b.

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    Taschenbuch. Condizione: Neu. nach der Bestellung gedruckt Neuware - Printed after ordering - In today's scientific world, the peptide therapeutics has gained more attention due its safety, efficacy, selectivity and specificity. In this book the authors intended to describe the simple and significant key factors that have to be considered in designing effective peptide chelators for five carcinogenic metals. These factors were derived from observing the coordination geometry of metal within its coordination sphere in a protein. Data are derived from experimentally validated structures and hence the results presented are reliable and valid. The book provides a novel strategy by combining coordination chemistry and biology in designing peptide chelates for bioremediation and therapeutic purposes.

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    Taschenbuch. Condizione: Neu. nach der Bestellung gedruckt Neuware - Printed after ordering - Mucin1 is an important tumor marker, and is notable for the autoproteolytic event, a signature of all SEA domain containing proteins. This work reports an in silico, study of the structural and functional significance of the 18 residue insert in the autoproteolytic process and also the peptide inhibitors for preventing its receptor-ligand alliance. It also reports ligand scaffolds that could effectively participate in inhibition of autoproteolysis of mucin 1. The study reveals both isoforms to poses an intact SEA domain, with an altered functional scaffold around the cleavage site. Mutation analysis by alanine substitutions at the insert region revealed ILE67 to be more destabilizing, resulting in increased fluctuation of the neighboring residues. Furthermore, molecular dynamics simulation revealed Isoleucine67 to contribute more to the structural and functional properties of the protein and therefore is one of the crucial residues for the cleavable nature of MUC1/X. Through virtual screeing and docking two ligand scaffolds were identified that have higher binding affinity towards the cleavage site.

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