tejdeep singh bawa (42 risultati)

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Taschenbuch. Condizione: Neu. Understanding Tertiary Interactions In Protein Structures | Use of Computational Methods and Techniques | Tejdeep Singh Bawa | Taschenbuch | 64 S. | Englisch | 2011 | LAP LAMBERT Academic Publishing | EAN 9783843394031 | Verantwortliche Person für die EU: preigu GmbH & Co. KG, Lengericher Landstr. 19, 49078 Osnabrück, mail[at]preigu[dot]de | Anbieter: preigu.

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Taschenbuch. Condizione: Neu. This item is printed on demand - it takes 3-4 days longer - Neuware -Las estructuras tridimensionales de las proteínas son el soporte de sus funciones biológicas. Sus pliegues se estabilizan por medio de contactos entre residuos. Los contactos de las proteínas internas se describen generalmente por medio de contactos atómicos directos, mientras que los métodos de predicción de contactos utilizan principalmente distancias entre C¿. Durante el proceso de plegamiento de las proteínas, los residuos de aminoácidos a lo largo de la cadena polipeptídica interactúan entre sí de manera cooperativa para formar una estructura nativa estable. El conocimiento de las interacciones entre residuos en las estructuras de las proteínas es útil para comprender el mecanismo de plegamiento y la estabilidad de las proteínas y proporciona información valiosa para comprender el plegamiento de las proteínas y el diseño de las proteínas de novo. He analizado los contactos de las proteínas en un pdbs no redundante de alta calidad extraído de un banco de datos de proteínas utilizando diversos criterios. He calculado el número medio de contactos en función del umbral de distancia para definir un contacto. Se han destacado los contactos preferenciales entre los tipos de aminoácidos. Se han hecho análisis detallados sobre la proximidad de los contactos en la secuencia, el tamaño de las proteínas y las clases de pliegues. Se han extraído las diferencias más fuertes, destacando los residuos importantes. 60 pp. Spanisch.

Taschenbuch. Condizione: Neu. This item is printed on demand - it takes 3-4 days longer - Neuware -Les structures tridimensionnelles des protéines sont le support de leurs fonctions biologiques. Leurs plis sont stabilisés par les contacts entre les résidus. Les contacts internes des protéines sont généralement décrits par des contacts atomiques directs, tandis que les méthodes de prédiction des contacts utilisent principalement les distances interC . Au cours du processus de repliement des protéines, les résidus d'acides aminés le long de la chaîne polypeptidique interagissent les uns avec les autres de manière coopérative pour former une structure native stable. Les connaissances sur les interactions entre résidus dans les structures protéiques sont utiles pour comprendre le mécanisme de repliement et la stabilité des protéines. Elles fournissent des informations précieuses pour comprendre le repliement des protéines et la conception de nouvelles protéines. J'ai analysé les contacts entre protéines sur un pdbs non redondant de haute qualité tiré de la banque de données des protéines en utilisant différents critères. J'ai calculé le nombre moyen de contacts en fonction du seuil de distance pour définir un contact. Les contacts préférentiels entre les types d'acides aminés ont été mis en évidence. Des analyses détaillées ont été effectuées concernant la proximité des contacts dans la séquence, la taille des protéines et les classes de plis, les différences les plus fortes ont été extraites, mettant en évidence les résidus importants. 64 pp. Französisch.

Taschenbuch. Condizione: Neu. This item is printed on demand - it takes 3-4 days longer - Neuware -Three-dimensional structures of proteins are the support of their biological functions.Their folds are stabilized by contacts between residues.Inner protein contacts are generally described through direct atomic contacts,while contact prediction methods mainly used inter-C distances. During the process of protein folding,the amino acid residues along the polypeptide chain interact with each other in a cooperative manner to form a stable native structure.The knowledge about inter-residue interactions in protein structures is helpful to understand the mechanism of protein folding and stability.It provides valuable insights for understanding protein folding and de novo protein design.I analyzed protein contacts on a high quality non-redundant pdbs drawn from protein databank using various criteria. I have computed the average number of contacts depending on the distance threshold to define a contact.Preferential contacts between types of amino acids have been highlighted. Detailed analysis have been done concerning the proximity of contacts in the sequence,the size of the proteins and fold classes.The strongest differences have been extracted,highlighting important residues. 64 pp. Englisch.

Condizione: New. Print on Demand pp. 64 2:B&W 6 x 9 in or 229 x 152 mm Perfect Bound on Creme w/Gloss Lam.

Taschenbuch. Condizione: Neu. This item is printed on demand - it takes 3-4 days longer - Neuware -Driedimensionale structuren van eiwitten zijn de ondersteuning van hun biologische functies. Hun plooien worden gestabiliseerd door contacten tussen resten. Binnenste eiwitcontacten worden over het algemeen beschreven door directe atoomcontacten, terwijl contactvoorspellende methoden voornamelijk gebruikt worden inter-C¿ afstanden. Tijdens het proces van eiwitvouwing, de aminozuurresiduen langs de polypeptideketen interageren met elkaar op een coöperatieve manier om een stabiele inheemse structuur te vormen. de kennis over interresiduele interacties in eiwitstructuren is nuttig om het mechanisme van eiwitvouwing en -stabiliteit te begrijpen. het geeft waardevolle inzichten voor het begrijpen van eiwitvouwing en de novo eiwitontwerp. ik analyseerde eiwitcontacten op een hoge kwaliteit niet redundante pdbs getrokken uit een eiwitdatabank met behulp van verschillende criteria. Ik heb het gemiddelde aantal contacten berekend, afhankelijk van de afstandsdrempel, om zo een contact te definiëren. Gedetailleerde analyses zijn gedaan met betrekking tot de nabijheid van de contacten in de volgorde, de grootte van de eiwitten en de vouwklassen. 60 pp. Niederländisch.

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Condizione: New. Dieser Artikel ist ein Print on Demand Artikel und wird nach Ihrer Bestellung fuer Sie gedruckt. Autor/Autorin: Bawa Tejdeep SinghTejdeep is currently reading for a MA degree in Biomedical Informatics at Columbia University,completed his B.Tech in Computer Science and Engineering from GGSIP University,Delhi. Tejdeep has worked as a Research As.

Taschenbuch. Condizione: Neu. This item is printed on demand - it takes 3-4 days longer - Neuware -Trójwymiarowe struktury biäek s¿ no¿nikiem ich funkcji biologicznych, a ich fädy s¿ stabilizowane przez kontakty mi¿dzy pozostäo¿ciami. Wewn¿trzne kontakty biäek s¿ zazwyczaj opisywane przez bezpo¿rednie kontakty atomowe, podczas gdy metody przewidywania kontaktów wykorzystuj¿ g¿ównie odleg¿o¿ci mi¿dzy-C¿. W trakcie procesu fädowania biäek, pozostäo¿ci aminokwasów wzd¿u¿ ¿äcucha polipeptydowego oddziäuj¿ na siebie w sposób kooperatywny, tworz¿c stabiln¿ struktur¿ natywn¿. Wiedza na temat interakcji mi¿dzy pozostäo¿ciami w strukturach biäek jest pomocna w zrozumieniu mechanizmu fädowania i stabilno¿ci biäek. Obliczy¿em ¿redni¿ liczb¿ kontaktów w zale¿no¿ci od progu odleg¿o¿ci, aby zdefiniowä kontakt.Preferencyjne kontakty pomi¿dzy typami aminokwasów zostäy wyró¿nione. Przeprowadzono szczegó¿ow¿ analiz¿ blisko¿ci kontaktów w sekwencji, wielko¿ci biäek i klas fädów. Wyodr¿bniono najsilniejsze ró¿nice, zwracaj¿c uwag¿ na wäne pozostäo¿ci. 60 pp. Polnisch.

Taschenbuch. Condizione: Neu. This item is printed on demand - it takes 3-4 days longer - Neuware -As estruturas tridimensionais das proteínas são o suporte das suas funções biológicas. As suas dobras são estabilizadas por contactos entre resíduos. Os contactos internos das proteínas são geralmente descritos através de contactos atómicos directos, enquanto que os métodos de previsão de contactos utilizavam principalmente distâncias interC¿. Durante o processo de dobragem de proteínas, os resíduos de aminoácidos ao longo da cadeia de polipeptídeos interagem entre si de forma cooperativa para formar uma estrutura nativa estável. O conhecimento sobre as interacções entre os resíduos nas estruturas proteicas é útil para compreender o mecanismo de dobragem e estabilidade das proteínas, fornecendo conhecimentos valiosos para a compreensão da dobragem de proteínas e do desenho de novas proteínas. Calculei o número médio de contactos em função do limiar de distância para definir um contacto, tendo sido destacados os contactos preferenciais entre tipos de aminoácidos. Foram feitas análises detalhadas sobre a proximidade dos contactos na sequência, o tamanho das proteínas e as classes de dobras. As diferenças mais fortes foram extraídas, destacando resíduos importantes. 64 pp. Portugiesisch.

Taschenbuch. Condizione: Neu. This item is printed on demand - it takes 3-4 days longer - Neuware -Le strutture tridimensionali delle proteine sono il supporto delle loro funzioni biologiche. le loro pieghe sono stabilizzati da contatti tra i residui. contatti proteici interni sono generalmente descritti attraverso contatti atomici diretti, mentre i metodi di previsione di contatto principalmente utilizzato inter-C¿ distanze. Durante il processo di ripiegamento delle proteine, i residui di aminoacidi lungo la catena polipeptidica interagiscono tra loro in modo cooperativo per formare una struttura nativa stabile. La conoscenza delle interazioni tra i residui nelle strutture delle proteine è utile per capire il meccanismo di ripiegamento delle proteine e la stabilità. Ho calcolato il numero medio di contatti a seconda della soglia di distanza per definire un contatto.Sono stati evidenziati i contatti preferenziali tra i tipi di amminoacidi. Sono state fatte analisi dettagliate sulla vicinanza dei contatti nella sequenza, la dimensione delle proteine e le classi di piega, sono state estratte le differenze più forti, evidenziando i residui importanti. 64 pp. Italienisch.

Taschenbuch. Condizione: Neu. This item is printed on demand - it takes 3-4 days longer - Neuware -Dreidimensionale Strukturen von Proteinen unterstützen ihre biologischen Funktionen, ihre Falten werden durch Kontakte zwischen den Resten stabilisiert, innere Proteinkontakte werden in der Regel durch direkte atomare Kontakte beschrieben, während Kontaktvorhersagemethoden hauptsächlich die Abstände zwischen den Kontakten verwenden. Während des Prozesses der Proteinfaltung interagieren die Aminosäurereste entlang der Polypeptidkette auf kooperative Weise miteinander, um eine stabile native Struktur zu bilden.Das Wissen über die Inter-Rückstands-Interaktionen in Proteinstrukturen ist hilfreich, um den Mechanismus der Proteinfaltung und -stabilität zu verstehen.Es liefert wertvolle Erkenntnisse zum Verständnis der Proteinfaltung und des de novo-Proteindesigns.Ich analysierte die Proteinkontakte auf einer qualitativ hochwertigen, nicht redundanten pdbs aus der Proteindatenbank nach verschiedenen Kriterien. Ich habe die durchschnittliche Anzahl von Kontakten in Abhängigkeit von der Entfernungsschwelle berechnet, um einen Kontakt zu definieren.Bevorzugte Kontakte zwischen verschiedenen Arten von Aminosäuren wurden hervorgehoben. Detaillierte Analysen wurden bezüglich der Nähe der Kontakte in der Sequenz, der Größe der Proteine und der Faltungsklassen durchgeführt, wobei die stärksten Unterschiede extrahiert und wichtige Rückstände hervorgehoben wurden. 64 pp. Deutsch.

Taschenbuch. Condizione: Neu. This item is printed on demand - Print on Demand Titel. Neuware -Three-dimensional structures of proteins are the support of their biological functions.Their folds are stabilized by contacts between residues.Inner protein contacts are generally described through direct atomic contacts,while contact prediction methods mainly used inter-C¿ distances. During the process of protein folding,the amino acid residues along the polypeptide chain interact with each other in a cooperative manner to form a stable native structure.The knowledge about inter-residue interactions in protein structures is helpful to understand the mechanism of protein folding and stability.It provides valuable insights for understanding protein folding and de novo protein design.I analyzed protein contacts on a high quality non-redundant pdbs drawn from protein databank using various criteria. I have computed the average number of contacts depending on the distance threshold to define a contact.Preferential contacts between types of amino acids have been highlighted. Detailed analysis have been done concerning the proximity of contacts in the sequence,the size of the proteins and fold classes.The strongest differences have been extracted,highlighting important residues.VDM Verlag, Dudweiler Landstraße 99, 66123 Saarbrücken 64 pp. Englisch.

Taschenbuch. Condizione: Neu. nach der Bestellung gedruckt Neuware - Printed after ordering - Three-dimensional structures of proteins are the support of their biological functions.Their folds are stabilized by contacts between residues.Inner protein contacts are generally described through direct atomic contacts,while contact prediction methods mainly used inter-C distances. During the process of protein folding,the amino acid residues along the polypeptide chain interact with each other in a cooperative manner to form a stable native structure.The knowledge about inter-residue interactions in protein structures is helpful to understand the mechanism of protein folding and stability.It provides valuable insights for understanding protein folding and de novo protein design.I analyzed protein contacts on a high quality non-redundant pdbs drawn from protein databank using various criteria. I have computed the average number of contacts depending on the distance threshold to define a contact.Preferential contacts between types of amino acids have been highlighted. Detailed analysis have been done concerning the proximity of contacts in the sequence,the size of the proteins and fold classes.The strongest differences have been extracted,highlighting important residues.

Taschenbuch. Condizione: Neu. This item is printed on demand - Print on Demand Titel. Neuware -Las estructuras tridimensionales de las proteínas son el soporte de sus funciones biológicas. Sus pliegues se estabilizan por medio de contactos entre residuos. Los contactos de las proteínas internas se describen generalmente por medio de contactos atómicos directos, mientras que los métodos de predicción de contactos utilizan principalmente distancias entre C¿. Durante el proceso de plegamiento de las proteínas, los residuos de aminoácidos a lo largo de la cadena polipeptídica interactúan entre sí de manera cooperativa para formar una estructura nativa estable. El conocimiento de las interacciones entre residuos en las estructuras de las proteínas es útil para comprender el mecanismo de plegamiento y la estabilidad de las proteínas y proporciona información valiosa para comprender el plegamiento de las proteínas y el diseño de las proteínas de novo. He analizado los contactos de las proteínas en un pdbs no redundante de alta calidad extraído de un banco de datos de proteínas utilizando diversos criterios. He calculado el número medio de contactos en función del umbral de distancia para definir un contacto. Se han destacado los contactos preferenciales entre los tipos de aminoácidos. Se han hecho análisis detallados sobre la proximidad de los contactos en la secuencia, el tamaño de las proteínas y las clases de pliegues. Se han extraído las diferencias más fuertes, destacando los residuos importantes.VDM Verlag, Dudweiler Landstraße 99, 66123 Saarbrücken 60 pp. Spanisch.

Taschenbuch. Condizione: Neu. nach der Bestellung gedruckt Neuware - Printed after ordering - Las estructuras tridimensionales de las proteínas son el soporte de sus funciones biológicas. Sus pliegues se estabilizan por medio de contactos entre residuos. Los contactos de las proteínas internas se describen generalmente por medio de contactos atómicos directos, mientras que los métodos de predicción de contactos utilizan principalmente distancias entre C¿. Durante el proceso de plegamiento de las proteínas, los residuos de aminoácidos a lo largo de la cadena polipeptídica interactúan entre sí de manera cooperativa para formar una estructura nativa estable. El conocimiento de las interacciones entre residuos en las estructuras de las proteínas es útil para comprender el mecanismo de plegamiento y la estabilidad de las proteínas y proporciona información valiosa para comprender el plegamiento de las proteínas y el diseño de las proteínas de novo. He analizado los contactos de las proteínas en un pdbs no redundante de alta calidad extraído de un banco de datos de proteínas utilizando diversos criterios. He calculado el número medio de contactos en función del umbral de distancia para definir un contacto. Se han destacado los contactos preferenciales entre los tipos de aminoácidos. Se han hecho análisis detallados sobre la proximidad de los contactos en la secuencia, el tamaño de las proteínas y las clases de pliegues. Se han extraído las diferencias más fuertes, destacando los residuos importantes.

Taschenbuch. Condizione: Neu. Comprensión de las interacciones terciarias en las estructuras de las proteínas | Uso de métodos y técnicas de computación | Tejdeep Singh Bawa | Taschenbuch | Spanisch | 2020 | Ediciones Nuestro Conocimiento | EAN 9786202752923 | Verantwortliche Person für die EU: preigu GmbH & Co. KG, Lengericher Landstr. 19, 49078 Osnabrück, mail[at]preigu[dot]de | Anbieter: preigu Print on Demand.

Taschenbuch. Condizione: Neu. This item is printed on demand - Print on Demand Titel. Neuware -Les structures tridimensionnelles des protéines sont le support de leurs fonctions biologiques. Leurs plis sont stabilisés par les contacts entre les résidus. Les contacts internes des protéines sont généralement décrits par des contacts atomiques directs, tandis que les méthodes de prédiction des contacts utilisent principalement les distances interC¿. Au cours du processus de repliement des protéines, les résidus d'acides aminés le long de la chaîne polypeptidique interagissent les uns avec les autres de manière coopérative pour former une structure native stable. Les connaissances sur les interactions entre résidus dans les structures protéiques sont utiles pour comprendre le mécanisme de repliement et la stabilité des protéines. Elles fournissent des informations précieuses pour comprendre le repliement des protéines et la conception de nouvelles protéines. J'ai analysé les contacts entre protéines sur un pdbs non redondant de haute qualité tiré de la banque de données des protéines en utilisant différents critères. J'ai calculé le nombre moyen de contacts en fonction du seuil de distance pour définir un contact. Les contacts préférentiels entre les types d'acides aminés ont été mis en évidence. Des analyses détaillées ont été effectuées concernant la proximité des contacts dans la séquence, la taille des protéines et les classes de plis, les différences les plus fortes ont été extraites, mettant en évidence les résidus importants.VDM Verlag, Dudweiler Landstraße 99, 66123 Saarbrücken 64 pp. Französisch.

Taschenbuch. Condizione: Neu. nach der Bestellung gedruckt Neuware - Printed after ordering - Les structures tridimensionnelles des protéines sont le support de leurs fonctions biologiques. Leurs plis sont stabilisés par les contacts entre les résidus. Les contacts internes des protéines sont généralement décrits par des contacts atomiques directs, tandis que les méthodes de prédiction des contacts utilisent principalement les distances interC . Au cours du processus de repliement des protéines, les résidus d'acides aminés le long de la chaîne polypeptidique interagissent les uns avec les autres de manière coopérative pour former une structure native stable. Les connaissances sur les interactions entre résidus dans les structures protéiques sont utiles pour comprendre le mécanisme de repliement et la stabilité des protéines. Elles fournissent des informations précieuses pour comprendre le repliement des protéines et la conception de nouvelles protéines. J'ai analysé les contacts entre protéines sur un pdbs non redondant de haute qualité tiré de la banque de données des protéines en utilisant différents critères. J'ai calculé le nombre moyen de contacts en fonction du seuil de distance pour définir un contact. Les contacts préférentiels entre les types d'acides aminés ont été mis en évidence. Des analyses détaillées ont été effectuées concernant la proximité des contacts dans la séquence, la taille des protéines et les classes de plis, les différences les plus fortes ont été extraites, mettant en évidence les résidus importants.

Taschenbuch. Condizione: Neu. Comprendre les interactions tertiaires dans les structures protéiques | Utilisation des méthodes et techniques de calcul | Tejdeep Singh Bawa | Taschenbuch | Französisch | 2020 | Editions Notre Savoir | EAN 9786202752947 | Verantwortliche Person für die EU: Editions Notre Savoir, Brivibas Gatve 197, 1039 RIGA, LETTLAND, customerservice[at]vdm-vsg[dot]de | Anbieter: preigu Print on Demand.

Taschenbuch. Condizione: Neu. This item is printed on demand - Print on Demand Titel. Neuware -Driedimensionale structuren van eiwitten zijn de ondersteuning van hun biologische functies. Hun plooien worden gestabiliseerd door contacten tussen resten. Binnenste eiwitcontacten worden over het algemeen beschreven door directe atoomcontacten, terwijl contactvoorspellende methoden voornamelijk gebruikt worden inter-C¿ afstanden. Tijdens het proces van eiwitvouwing, de aminozuurresiduen langs de polypeptideketen interageren met elkaar op een coöperatieve manier om een stabiele inheemse structuur te vormen. de kennis over interresiduele interacties in eiwitstructuren is nuttig om het mechanisme van eiwitvouwing en -stabiliteit te begrijpen. het geeft waardevolle inzichten voor het begrijpen van eiwitvouwing en de novo eiwitontwerp. ik analyseerde eiwitcontacten op een hoge kwaliteit niet redundante pdbs getrokken uit een eiwitdatabank met behulp van verschillende criteria. Ik heb het gemiddelde aantal contacten berekend, afhankelijk van de afstandsdrempel, om zo een contact te definiëren. Gedetailleerde analyses zijn gedaan met betrekking tot de nabijheid van de contacten in de volgorde, de grootte van de eiwitten en de vouwklassen.Books on Demand GmbH, Überseering 33, 22297 Hamburg 60 pp. Niederländisch.

Taschenbuch. Condizione: Neu. nach der Bestellung gedruckt Neuware - Printed after ordering - Driedimensionale structuren van eiwitten zijn de ondersteuning van hun biologische functies. Hun plooien worden gestabiliseerd door contacten tussen resten. Binnenste eiwitcontacten worden over het algemeen beschreven door directe atoomcontacten, terwijl contactvoorspellende methoden voornamelijk gebruikt worden inter-C¿ afstanden. Tijdens het proces van eiwitvouwing, de aminozuurresiduen langs de polypeptideketen interageren met elkaar op een coöperatieve manier om een stabiele inheemse structuur te vormen. de kennis over interresiduele interacties in eiwitstructuren is nuttig om het mechanisme van eiwitvouwing en -stabiliteit te begrijpen. het geeft waardevolle inzichten voor het begrijpen van eiwitvouwing en de novo eiwitontwerp. ik analyseerde eiwitcontacten op een hoge kwaliteit niet redundante pdbs getrokken uit een eiwitdatabank met behulp van verschillende criteria. Ik heb het gemiddelde aantal contacten berekend, afhankelijk van de afstandsdrempel, om zo een contact te definiëren. Gedetailleerde analyses zijn gedaan met betrekking tot de nabijheid van de contacten in de volgorde, de grootte van de eiwitten en de vouwklassen.